2) Өсімдіктердің қоршаған ортаның кейбір факторларының жетіспеушілігіне бейімделуін анықтаңдар. Кестені дәптерге сызып толтырыңдар.
Өсімдіктер
Бейімделу
Осы бейімделуді тудыратын
қоршаған орта шарттары
Кактус
Жантақ
Қарағай
Алоэ
Інжугүл
Ергежейлі қайың
Орамжапырақ
2) 3
3) 3
4) 1
5) 2
6) 2
7) 2
8) 3
9) 4
10) 3
11) 1
12) 2
13) 2
14) 3
15) 4
16) 1 нет; 2 да; 3 да; 4 нет; 5 нет; 6 нет; 7 да; 8 да; 9 нет; 10 да
17) грызуны: резцы растут в течение всей жизни; две пары разных по размеру..; хорошо развит подкожный слой жира
Зайцеобразные: много роют; маленькие размеры головы;
Ластоногие: грубая кожа с редкими волосами; конечности в форме ласт; отсутствие кликов,;
18) кошачьи: гибкое тело; округлая голова; втыжные ноги; подкарауливают запасы
Собачьи: вытянутая морда; широкая голова; невтяжные ноги; устраивают групповую охотку,
19) млекопитающие
Хордовые
Хищные
Куньи
Лесная куница
Снизу
Объяснение:
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.