До ть будь ласка! Треба знайти водоплаваючу, хижу пташку і одну на вибір (не хижа і не водоплаваюча). Написати місце існування б життя і риси пристосованості цих всіх пташок
Плазуни, або рептилії (Reptilia) - наступний за рівнем розвитку після земноводних клас наземних хребетних, безсумнівно, більш досконалий, ніж амфібії, але все ж менш розвинений, ніж птахи і ссавці. У зв'язку з непостійною температурою тіла активність плазунів залежить від температури навколишнього середовища. При дуже високій чи дуже низькій температурі плазуни впадають в оцепенение.Кожа плазунів позбавлена залоз, вкрита роговими лусками або щитками (у вимерлих літаючих ящерів - волоссям), що забезпечують тілу захист і захист від висихання. Інтенсивність шкірного дихання зведена до мінімуму, основну функцію газообміну грають легкие.Тело рептилії складається з голови, шиї, тулуба і кінцівок. Змії і безногі ящірки кінцівок лишены.По будовою скелета плазуни, близькі до земноводним, проте відрізняються від них більшою ступенем окостеніння скелета. Рухливість плазунів визначила більш прогресивне їх будова кісткового скелета і мускулатури. Череп має досить велику кількість кісток. Хребет поділяється на шийний, грудний, крижовий і хвостовий відділи. Довгі ребра, що відходять від хребців, з'єднуючись з грудиною утворюють грудну клетку.Рептилии відрізняються порівняно великою розчленованістю м'язів. Зокрема, міжреберні м'язи можуть стискати і розширювати грудну клітку, забезпечуючи тим самим процес дихання. Пресмыкающиеся, или рептилии (Reptilia) – следующий по уровню развития после земноводных класс наземных позвоночных, несомненно, более совершенный, чем амфибии, но всё же менее развитый, чем птицы и млекопитающие. В связи с непостоянной температурой тела активность пресмыкающихся зависит от температуры окружающей среды. При очень высокой или очень низкой температуре рептилии впадают в оцепенение.Кожа пресмыкающихся лишена желёз, покрыта роговыми чешуями или щитками (у вымерших летающих ящеров – волосами), обеспечивающими телу защиту и предохраняющими от высыхания. Интенсивность кожного дыхания сведена до минимума, основную функцию газообмена играют лёгкие.Тело рептилии состоит из головы, шеи, туловища и конечностей. Змеи и безногие ящерицы конечностей лишены.По строению скелета пресмыкающиеся близки к земноводным, однако отличаются от них большей степенью окостенения скелета. Подвижность пресмыкающихся определила более прогрессивное строение их костного скелета и мускулатуры. Череп имеет достаточно большое количество костей. Позвоночник подразделяется на шейный, грудной, крестцовый и хвостовой отделы. Длинные рёбра, отходящие от позвонков, соединяясь с грудиной, образуют грудную клетку.Рептилии отличаются сравнительно большой расчленённостью мускулов. В частности, межрёберные мышцы могут сжимать и расширять грудную клетку, обеспечивая тем самым процесс дыхания.
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.
Снизу
Объяснение:
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.