В
Все
М
Математика
А
Английский язык
Х
Химия
Э
Экономика
П
Право
И
Информатика
У
Українська мова
Қ
Қазақ тiлi
О
ОБЖ
Н
Немецкий язык
Б
Беларуская мова
У
Українська література
М
Музыка
П
Психология
А
Алгебра
Л
Литература
Б
Биология
М
МХК
О
Окружающий мир
О
Обществознание
И
История
Г
Геометрия
Ф
Французский язык
Ф
Физика
Д
Другие предметы
Р
Русский язык
Г
География
оксаночка25
оксаночка25
08.01.2020 06:06 •  Биология

Если у реципиента группа крови АА отрицательная, то ему можно перелить в экстенной ситуации

Показать ответ
Ответ:
0513072813
0513072813
02.08.2020 23:59

Снизу

Объяснение:

Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.

0,0(0 оценок)
Ответ:
koliskynakate20
koliskynakate20
29.02.2020 03:56
Спорофит

Плюсы

Спорофит образует споры которые дают начало гаметофиту.

Спорофит имеет диплоидный набор хромосом.

Спорофит хорошо развит

Диплоидность накапливать рецессивные мутации и обеспечивает генное разнообразие

Диплоидность имеет преимущества при естественном отборе

 Минусы

Это бесполое поколение

Споры менее прогрессивны чем гаметы

Гаметофит

Плюсы

Гаметофит-образует гаметы-сперматозоиды и яйцеклетки

Это половое поколение

Минусы

По сравнению со спорофитом сильно редуцирован

Гаметофит имеет гаплоидный набор хромосом

Гаплоидность не позволяет сохранить полезные мутации и при к изменениям окружающей среды

По сравнению со спорофитом сильно редуцирован

Гаметы могут быть только в водной среде

0,0(0 оценок)
Популярные вопросы: Биология
Полный доступ
Позволит учиться лучше и быстрее. Неограниченный доступ к базе и ответам от экспертов и ai-bota Оформи подписку
logo
Начни делиться знаниями
Вход Регистрация
Что ты хочешь узнать?
Спроси ai-бота