Мы имеем двух особей - карликов. Значит у них есть хотя бы один ген карликовости в генотипе. То есть, их генотип выглядит либо AA либо Аа.
А - доминантный ген карликовости
а - рецессивный признак, нормальный рост
Но по условию задачи мы видим, что у них родился нормальный ребёнок. Это будет значить, что у них не может быть генотипа АА, только Аа, так как при генотипе АА вероятность рождения здорового ребёнка равна 0%.
Значит генотип родителей будет Аа.
Проведём схематическое скрещивание:
P: Aa x Aa
F: AA, Aa, Aa, aa
АА и Аа - это ребёнок - карлик
аа - здоровый ребёнок, так как проявились два рецессивных признака нормального роста, и над ними не доминирует ген карликовости
По результатам скрещивания, мы видим что вероятность рождения здорового ребёнка была равна 25%, а вероятность карлика - 75%.
Значит ответом к задаче будет 75%, так как три четверти потомков будут карликами
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.
75%
Объяснение:
Мы имеем двух особей - карликов. Значит у них есть хотя бы один ген карликовости в генотипе. То есть, их генотип выглядит либо AA либо Аа.
А - доминантный ген карликовости
а - рецессивный признак, нормальный рост
Но по условию задачи мы видим, что у них родился нормальный ребёнок. Это будет значить, что у них не может быть генотипа АА, только Аа, так как при генотипе АА вероятность рождения здорового ребёнка равна 0%.
Значит генотип родителей будет Аа.
Проведём схематическое скрещивание:
P: Aa x Aa
F: AA, Aa, Aa, aa
АА и Аа - это ребёнок - карлик
аа - здоровый ребёнок, так как проявились два рецессивных признака нормального роста, и над ними не доминирует ген карликовости
По результатам скрещивания, мы видим что вероятность рождения здорового ребёнка была равна 25%, а вероятность карлика - 75%.
Значит ответом к задаче будет 75%, так как три четверти потомков будут карликами
Снизу
Объяснение:
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.