ОТ Домашняя работа «Строение и разнообразие плодов» Цель работы: закрепить знания о строении и разнообразие плодов их классификации. Оборудование: рисунки плодов в учебнике, параграф 13, фрукты которые есть дома, рисунки в сети интернет.
Ход работы Задание 1. Рассмотрите выданные вам рисунки плодов (в качестве примера можно взять растения, которые уже есть в таблице, не менее 20, рисунки учебника, параграф 13, интернет ресурсы). Определите название каждого плода. Запишите их номер в таблицу, название плода, типа плода (отметка “+” в соответствующей колонке). вид плода (начальным корнем: орехо-, ягодо-, коробочко-, костянко-), таблицу заполняем в тетради и приносим на урок.
Сделайте вывод, используя ответы на вопросы: 1)какую функцию выполняет плод, 2)на основании чего их можно классифицировать, 3)что такое соплодия. Вывод:
2белки нерегулярные полимеры потому что состоят и аминокислот разного вида всего 20 видов они аминокислот 20 типов бусинок которые чередуют нерегулярно
3белка построения из 20 различных аминокислот каждая из которых может значит любое положение в цепи изменение последовательности из отношения друг в друга а также белки могут иметь различную информацию строение формы имеет различные активные центр от чего и зависит функции каждого белки
4высокомолекулярные соединения соединения молекулы которых состоят из весьма большого числа повторяющихся точно или приближение одинаковых звеньев. ВМС-соединение с молекулярной массой выше 5000 а.е.м.
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.
1белки-называет нерегулярными полимерами.
2белки нерегулярные полимеры потому что состоят и аминокислот разного вида всего 20 видов они аминокислот 20 типов бусинок которые чередуют нерегулярно
3белка построения из 20 различных аминокислот каждая из которых может значит любое положение в цепи изменение последовательности из отношения друг в друга а также белки могут иметь различную информацию строение формы имеет различные активные центр от чего и зависит функции каждого белки
4высокомолекулярные соединения соединения молекулы которых состоят из весьма большого числа повторяющихся точно или приближение одинаковых звеньев. ВМС-соединение с молекулярной массой выше 5000 а.е.м.
Объяснение:
4
Снизу
Объяснение:
Каждый фермент имеет свой температурный оптимум. У большинства ферментов тепло- кровных животных он лежит в интервале 37–40ºС. Повышение температуры выше 70ºС приводит к потере активности фермента. Фермент необратимо инактивируется вследствие денатурации белка. Понижение температуры, как и повышение, приводит сна- чала к уменьшению, а потом и к полной потере активности фер- мента. Но при низких температурах ферменты не разрушаются, поэтому при последующем повышении температуры их актив- ность восстанавливается (обратимая инактивация). Подавляющее большинство ферментов теплокровных живот- ных при 0ºС прекращают свою деятельность, т. е. теряют свою активность. В отличие от них ферменты хладнокровных живот- ных, в частности рыб, при такой температуре имеют достаточно высокую активность. Потеря их активности происходит при го- раздо более низкой температуре. Наибольшую устойчивость к действию низких температур проявляет фермент липаза, который вызывает гидролиз простых липидов (триглицеридов). Он теряет свою активность при температуре –25ºС. Активность ферментов меняется в зависимости от реакции среды. Для каждого фермента существуют оптимальные значения рН, при котором он проявляет максимальную активность. Так, для пепсина оптимальное значение рН = 1,5–2,5, в то время как трипсин при таких условиях полностью теряет гид- ролизовать белки. Оптимум его действия наступает при рН = 8–9. Влияние рН на скорость ферментативного катализа, так же как и влияние температуры, связано с их белковой природой. На скорость ферментативного катализа влияет также присут- ствие определенных веществ, которые могут и увеличивать актив- ность фермента (активаторы), и уменьшать ее (ингибиторы или парализаторы). Активаторы и ингибиторы влияют на активный центр фермента его образованию (активаторы) или блокированию (ингибиторы). Одно и то же вещество для одного фермента может быть активатором, а для другого – ингибитором. Ферменты могут находиться как в активной форме, так и в неак- тивной. Неактивная форма называется проферментом (зимогеном). В нем присутствует парализатор, блокирующий активный центр. Изучение влияния различных факторов на скорость фермен- тативного катализа проводят, используя ферменты.