Таблица 6 класс биология выделение у животных вопросы: органы выделения, что выделяет орган. животные: одноклеточные медузы, насекомые, черви, рыбы, птицы и млекопитающие.
Зубы млекопитающих отличаются от зубов прочих позвоночных рядом чрезвычайно существенных свойств.
Во-первых, они неоднородны, а разделяются на резцы, клыки и коренные, которые в свою очередь разделяются на истинные, или большие коренные, и на ложные, или малые коренные (только у зубатых китов все зубы однотипные—в виде острых конусов, что представляет вторичное явление). Резцы (incisivi) служат для откусывания пищи и имеют долотообразную форму. В верхней челюсти они сидят всегда только в межчелюстных костях. Клыки (canini), число которых бывает не более одного в каждой половине верхних и нижних челюстей, имеют форму острого конуса и служат для хватания, удержания и умерщвления добычи, тогда как коренные зубы служат для ее измельчения. Малые коренные (praemolares), которые располагаются впереди больших коренных, подвергаются смене (молочные зубы сменяются постоянными), тогда как большие коренные (molares) постоянны и, выросши, не меняются в течение всей жизни животного. Кроме того, малые коренные часто отличаются от больших менее сложной формой и меньшими размерами. Таким образом, зубы млекопитающих в противоположность зубам всех прочих классов дифференцированы и служат не только для удержания, но и для измельчения пищи. У разных групп млекопитающих в связи с их образом жизни зубы имеют весьма разнообразное строение: у грызунов, например, клыков нет, зато резцы особенно велики; у хищных, наоборот, резцы развиты слабо, клыки же очень велики.
Во-вторых, число зубов у млекопитающих различных групп строго постоянное. Для краткого обозначения количества зубов пользуются так называемыми зубными формулами. В них различные группы зубов обозначаются начальными буквами их латинских названий: резцы — incisivi — буквой i; клыки — canini — буквой c, малые коренные — praemolares — буквами pm большие коренные — molares — буквой m. Над чертой пишется число зубов одной стороны верхней челюсти, а под чертой — одной стороны нижней челюсти.
Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из остатков α-L-аминокислот (которые являются мономерами), также в состав белков могут входить модифицированные аминокислотные остатки и компоненты неаминокислотной природы. Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения. Хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки из 5 аминокислотных остатков оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислотных остатков (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10130 вариантах. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно.
При образовании белка в результате взаимодействия α-карбоксильной группы (-COOH) одной аминокислоты с α-аминогруппой (-NH2) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Концы белка называют N- и C-концом, в зависимости от того, какая из групп концевого аминокислотного остатка свободна: -NH2 или -COOH, соответственно. При синтезе белка на рибосоме первым (N-концевым) аминокислотным остатком обычно является остаток метионина, а последующие остатки присоединяются к C-концу предыдущего.
К. Линдстрём-Ланг предложил выделять 4 уровня структурной организации белков: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Хотя такое деление несколько устарело, им продолжают пользоваться[4]. Первичная структура (последовательность аминокислотных остатков) полипептида определяется структурой его гена и генетическим кодом, а структуры более высоких порядков формируются в процессе сворачивания белка[23]. Хотя пространственная структура белка в целом определяется его аминокислотной последовательностью, она является довольно лабильной и может зависеть от внешних условий, поэтому более правильно говорить о предпочтительной или наиболее энергетически выгодной конформации белка[4].
Первичная структура
Основная статья: Первичная структура
Пример выравнивания аминокислотных последовательностей белков (гемоглобинов) из разных организмов
Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.
Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — устойчивые сочетания аминокислотных остатков, выполняющие определённую функцию и встречающиеся во многих белках. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка[24]. По степени гомологии (сходства) аминокислотных последовательностей белков разных организмов можно оценивать эволюционное расстояние между таксонами, к которым принадлежат эти организмы.
Первичную структуру белка можно определить методами секвенирования белков или по первичной структуре его мРНК, используя таблицу генетического кода.
Вторичная структура
Основная статья: Вторичная структура
Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков[23]:
α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы. Один виток составляет 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали равен 0,54 нм[25] (на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм). Спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Хотя α-спираль может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали;
β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,34 нм на аминокислотный остаток[26]) аминокислотами в первичной структуре или разными цепями белка (а не близко расположенными, как имеет место быть в α-спирали). Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация) или в одну сторону (параллельная β-структура). Также возможно существование смешанной β-структуры, состоящей из параллельной и антипараллельной β-структур[27]. Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин;
Зубы млекопитающих отличаются от зубов прочих позвоночных рядом чрезвычайно существенных свойств.
Во-первых, они неоднородны, а разделяются на резцы, клыки и коренные, которые в свою очередь разделяются на истинные, или большие коренные, и на ложные, или малые коренные (только у зубатых китов все зубы однотипные—в виде острых конусов, что представляет вторичное явление). Резцы (incisivi) служат для откусывания пищи и имеют долотообразную форму. В верхней челюсти они сидят всегда только в межчелюстных костях. Клыки (canini), число которых бывает не более одного в каждой половине верхних и нижних челюстей, имеют форму острого конуса и служат для хватания, удержания и умерщвления добычи, тогда как коренные зубы служат для ее измельчения. Малые коренные (praemolares), которые располагаются впереди больших коренных, подвергаются смене (молочные зубы сменяются постоянными), тогда как большие коренные (molares) постоянны и, выросши, не меняются в течение всей жизни животного. Кроме того, малые коренные часто отличаются от больших менее сложной формой и меньшими размерами. Таким образом, зубы млекопитающих в противоположность зубам всех прочих классов дифференцированы и служат не только для удержания, но и для измельчения пищи. У разных групп млекопитающих в связи с их образом жизни зубы имеют весьма разнообразное строение: у грызунов, например, клыков нет, зато резцы особенно велики; у хищных, наоборот, резцы развиты слабо, клыки же очень велики.
Во-вторых, число зубов у млекопитающих различных групп строго постоянное. Для краткого обозначения количества зубов пользуются так называемыми зубными формулами. В них различные группы зубов обозначаются начальными буквами их латинских названий: резцы — incisivi — буквой i; клыки — canini — буквой c, малые коренные — praemolares — буквами pm большие коренные — molares — буквой m. Над чертой пишется число зубов одной стороны верхней челюсти, а под чертой — одной стороны нижней челюсти.
Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из остатков α-L-аминокислот (которые являются мономерами), также в состав белков могут входить модифицированные аминокислотные остатки и компоненты неаминокислотной природы. Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения. Хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки из 5 аминокислотных остатков оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислотных остатков (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10130 вариантах. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно.
При образовании белка в результате взаимодействия α-карбоксильной группы (-COOH) одной аминокислоты с α-аминогруппой (-NH2) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Концы белка называют N- и C-концом, в зависимости от того, какая из групп концевого аминокислотного остатка свободна: -NH2 или -COOH, соответственно. При синтезе белка на рибосоме первым (N-концевым) аминокислотным остатком обычно является остаток метионина, а последующие остатки присоединяются к C-концу предыдущего.
Уровни организации
Уровни структурной организации белков: 1 — первичная, 2 — вторичная, 3 — третичная, 4 — четвертичная
К. Линдстрём-Ланг предложил выделять 4 уровня структурной организации белков: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Хотя такое деление несколько устарело, им продолжают пользоваться[4]. Первичная структура (последовательность аминокислотных остатков) полипептида определяется структурой его гена и генетическим кодом, а структуры более высоких порядков формируются в процессе сворачивания белка[23]. Хотя пространственная структура белка в целом определяется его аминокислотной последовательностью, она является довольно лабильной и может зависеть от внешних условий, поэтому более правильно говорить о предпочтительной или наиболее энергетически выгодной конформации белка[4].
Первичная структура
Основная статья: Первичная структура
Пример выравнивания аминокислотных последовательностей белков (гемоглобинов) из разных организмов
Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.
Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — устойчивые сочетания аминокислотных остатков, выполняющие определённую функцию и встречающиеся во многих белках. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка[24]. По степени гомологии (сходства) аминокислотных последовательностей белков разных организмов можно оценивать эволюционное расстояние между таксонами, к которым принадлежат эти организмы.
Первичную структуру белка можно определить методами секвенирования белков или по первичной структуре его мРНК, используя таблицу генетического кода.
Вторичная структура
Основная статья: Вторичная структура
Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков[23]:
α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы. Один виток составляет 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали равен 0,54 нм[25] (на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм). Спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Хотя α-спираль может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали;
β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,34 нм на аминокислотный остаток[26]) аминокислотами в первичной структуре или разными цепями белка (а не близко расположенными, как имеет место быть в α-спирали). Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация) или в одну сторону (параллельная β-структура). Также возможно существование смешанной β-структуры, состоящей из параллельной и антипараллельной β-структур[27]. Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин;