В этом выпуске журнала "Оптика и спектроскопия" помещены статьи, отражающие современное состояние оптических технологий, применяемых и перспективных для применения в биомедицинских исследованиях. Бурное развитие оптической биомедицинской диагностики и терапии в настоящее время обусловлено многими факторами. Во-первых, это новые результаты фундаментальных исследований по взаимодействию оптического излучения с биологическими тканями и клетками, включая поляризованное излучение, флуоресценцию в многократно рассеивающей среде и спекл-интерференционные явления. Во-вторых, это существенный прогресс в области разработки средств доставки, детектирования и визуализации оптического излучения. В-третьих, появление новых компьютерных и на-нотехнологий. Все это дает возможность получения новой, ранее недоступной информации о живых объектах средствами спектроскопии и обеспечить более эффективное фотовоздействие на отдельные биологические структуры.
Оптика наночастиц и ее приложения в биомедицине представляют собой новую область нано-биотехнологии. Одной из перспективных областей применения люминесцентных полупроводниковых наночастиц, обладающих широким спектром поглощения и ярко выраженным узким пиком люминесценции в видимой части спектра, является медицинская диагностика. Поскольку длина волны флуоресценции нанокристаллов одного и того же состава строго зависит от их размеров, то изменяя размеры и состав полупроводниковых нанокристаллов, можно менять длину волны их флуоресценции от синей до инфракрасной области оптического спектра. При этом для возбуждения люминесценции нанокристал-лов всех цветов достаточно одного источника излучения. Такие уникальные свойства делают на-нокристаллы идеальными флуорофорами для сверхчувствительного многоцветного детектирования биологических объектов, а также медицинской диагностики, требующей регистрации многих параметров одновременно. В частности, синтезу наночастиц сульфида кадмия посвящена одна из статей данного выпуска.
Возможность генерации узкополосного высококогерентного излучения, а также широкополосного излучения с малой длиной когерентности лежит в основе методов корреляционной и допплеровской спектроскопии, лазерной интерферометрии, оптической когерентной томографии (ОКТ), а также многочисленных методов лазерной диагностики и терапии различных заболеваний. Эти методы эффективно используются для изучения динамических и структурных особенностей нормальных и патологически измененных биологических объектов. Детектирование и корреляционная обработка спекл-структур также позволяют получать диагностическую информацию о пространственно-временной организации биологических объектов. Примером наиболее важных медицинских задач, для решения которых перспективны когерентно-оптические методы, является измерение скорости диффузии воды и лекарственных препаратов в тканях человеческого организма. Исследования последних лет показали перспективность использования ОКТ для решения этой проблемы. Одна из работ выпуска посвящена измерению скорости диффузии воды в дентине зуба человека, еще в одной работе проанализированы пространственные и временные масштабы когерентности био-спеклов, формирующихся в биотканях.
бмен веществ в организме можно определить как совокупность всех химических превращений, которым подвергаются соединения, поступающие извне. Эти превращения включают все известные виды химических реакций: межмолекулярный перенос функциональных групп, гидролитическое и негидролитическое расщепления химических связей, внутримолекулярная перестройка, новообразование химических связей и окислительно - восстановительные реакции. Такие реакции протекают в организме с чрезвычайно большой скоростью только в присутствии катализаторов. Все биологические катализаторы представляют собой вещества белковой природы и носят названия ферменты (далее Ф) или энзимы (Е).
Ферменты не являются компонентами реакций, а лишь ускоряют достижение равновесия увеличивая скорость как прямого, так и обратного превращения. Ускорение реакции происходит за счет снижении энергии активации – того энергетического барьера, который отделяет одно состояние системы (исходное химическое соединение) от другого (продукт реакции).
Ферменты ускоряют самые различные реакции в организме. Так достаточно простая с точки зрения традиционной химии реакция отщепления воды от угольной кислоты с образованием СО2 требует участия фермента, т.к. без него она протекает слишком медленно для регулирования рН крови. Благодаря каталитическому действию ферментов в организме становится возможным протекание таких реакций, которые без катализатора шли бы в сотни и тысячи раз медленнее.
Свойства ферментов
1. Влияние на скорость химической реакции: ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются.
Скорость реакции – это изменение концентрации компонентов реакции в единицу времени. Если она идет в прямом направлении, то пропорциональна концентрации реагирующих веществ, если в обратном – то пропорциональна концентрации продуктов реакции. Отношение скоростей прямой и обратной реакций называется константой равновесия. Ферменты не могут изменять величины константы равновесия, но состояние равновесия в присутствии ферментов наступает быстрее.
2. Специфичность действия ферментов. В клетках организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которые катализирутся определенным ферментом. Специфичность действия фермента – это ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих.
Различают:
Абсолютную – когда Ф катализирует только одну определенную реакцию (аргиназа – расщепление аргинина)
Относительную (групповую спец) – Ф катализирует определенный класс реакций (напр. гидролитическое расщепление) или реакции при участии определенного класса веществ.
Специфичность ферментов обусловлена их уникальной аминокислотной последовательностью, от которой зависит конформация активного центра, взаимодействующего с компонентами реакции.
Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат (S).
3. Активность ферментов в разной степени ускорять скорость реакции. Активность выражают в:
1) Международных единицах активности – (МЕ) количество фермента, катализирующего превращение 1 мкМ субстрата за 1 мин.
2) Каталах (кат) – количество катализатора (фермента превращать 1 моль субстрата за 1 с.
3) Удельной активности – число единиц активности (любых из вышеперечисленных) в исследуемом образце к общей массе белка в этом образце.
4) Реже используют молярную активность – количество молекул субстрата превращенных одной молекулой фермента за минуту.
Активность зависит в первую очередь от температуры. Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. Для Ф живого организма это значение находится в пределах +37,0 - +39,0 °С, в зависимости от вида животного. При понижении температуры, замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между ферментом и компонентами реакции (субстратами). В случае повышения температуры выше +40 - +50 °С молекула фермента, которая является белком, подвергается процессу денатурации. При этом скорость химической реакции заметно падает (рис. 4.3.1.).
Объяснение:
ОПТИКА И СПЕКТРОСКОПИЯ, 2010, том 109, № 2, с. 179-181
= БИОМЕДИЦИНСКАЯ ОПТИКА И СПЕКТРОСКОПИЯ =
УДК 535.8
БИОМЕДИЦИНСКАЯ ОПТИКА И СПЕКТРОСКОПИЯ © 2010 г. А. Н. Башкатов, В. В. Любимов, В. В. Тучин
В этом выпуске журнала "Оптика и спектроскопия" помещены статьи, отражающие современное состояние оптических технологий, применяемых и перспективных для применения в биомедицинских исследованиях. Бурное развитие оптической биомедицинской диагностики и терапии в настоящее время обусловлено многими факторами. Во-первых, это новые результаты фундаментальных исследований по взаимодействию оптического излучения с биологическими тканями и клетками, включая поляризованное излучение, флуоресценцию в многократно рассеивающей среде и спекл-интерференционные явления. Во-вторых, это существенный прогресс в области разработки средств доставки, детектирования и визуализации оптического излучения. В-третьих, появление новых компьютерных и на-нотехнологий. Все это дает возможность получения новой, ранее недоступной информации о живых объектах средствами спектроскопии и обеспечить более эффективное фотовоздействие на отдельные биологические структуры.
Оптика наночастиц и ее приложения в биомедицине представляют собой новую область нано-биотехнологии. Одной из перспективных областей применения люминесцентных полупроводниковых наночастиц, обладающих широким спектром поглощения и ярко выраженным узким пиком люминесценции в видимой части спектра, является медицинская диагностика. Поскольку длина волны флуоресценции нанокристаллов одного и того же состава строго зависит от их размеров, то изменяя размеры и состав полупроводниковых нанокристаллов, можно менять длину волны их флуоресценции от синей до инфракрасной области оптического спектра. При этом для возбуждения люминесценции нанокристал-лов всех цветов достаточно одного источника излучения. Такие уникальные свойства делают на-нокристаллы идеальными флуорофорами для сверхчувствительного многоцветного детектирования биологических объектов, а также медицинской диагностики, требующей регистрации многих параметров одновременно. В частности, синтезу наночастиц сульфида кадмия посвящена одна из статей данного выпуска.
Возможность генерации узкополосного высококогерентного излучения, а также широкополосного излучения с малой длиной когерентности лежит в основе методов корреляционной и допплеровской спектроскопии, лазерной интерферометрии, оптической когерентной томографии (ОКТ), а также многочисленных методов лазерной диагностики и терапии различных заболеваний. Эти методы эффективно используются для изучения динамических и структурных особенностей нормальных и патологически измененных биологических объектов. Детектирование и корреляционная обработка спекл-структур также позволяют получать диагностическую информацию о пространственно-временной организации биологических объектов. Примером наиболее важных медицинских задач, для решения которых перспективны когерентно-оптические методы, является измерение скорости диффузии воды и лекарственных препаратов в тканях человеческого организма. Исследования последних лет показали перспективность использования ОКТ для решения этой проблемы. Одна из работ выпуска посвящена измерению скорости диффузии воды в дентине зуба человека, еще в одной работе проанализированы пространственные и временные масштабы когерентности био-спеклов, формирующихся в биотканях.
свойства и эффекты флуоресценции.
Объяснение:
бмен веществ в организме можно определить как совокупность всех химических превращений, которым подвергаются соединения, поступающие извне. Эти превращения включают все известные виды химических реакций: межмолекулярный перенос функциональных групп, гидролитическое и негидролитическое расщепления химических связей, внутримолекулярная перестройка, новообразование химических связей и окислительно - восстановительные реакции. Такие реакции протекают в организме с чрезвычайно большой скоростью только в присутствии катализаторов. Все биологические катализаторы представляют собой вещества белковой природы и носят названия ферменты (далее Ф) или энзимы (Е).
Ферменты не являются компонентами реакций, а лишь ускоряют достижение равновесия увеличивая скорость как прямого, так и обратного превращения. Ускорение реакции происходит за счет снижении энергии активации – того энергетического барьера, который отделяет одно состояние системы (исходное химическое соединение) от другого (продукт реакции).
Ферменты ускоряют самые различные реакции в организме. Так достаточно простая с точки зрения традиционной химии реакция отщепления воды от угольной кислоты с образованием СО2 требует участия фермента, т.к. без него она протекает слишком медленно для регулирования рН крови. Благодаря каталитическому действию ферментов в организме становится возможным протекание таких реакций, которые без катализатора шли бы в сотни и тысячи раз медленнее.
Свойства ферментов
1. Влияние на скорость химической реакции: ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются.
Скорость реакции – это изменение концентрации компонентов реакции в единицу времени. Если она идет в прямом направлении, то пропорциональна концентрации реагирующих веществ, если в обратном – то пропорциональна концентрации продуктов реакции. Отношение скоростей прямой и обратной реакций называется константой равновесия. Ферменты не могут изменять величины константы равновесия, но состояние равновесия в присутствии ферментов наступает быстрее.
2. Специфичность действия ферментов. В клетках организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которые катализирутся определенным ферментом. Специфичность действия фермента – это ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих.
Различают:
Абсолютную – когда Ф катализирует только одну определенную реакцию (аргиназа – расщепление аргинина)
Относительную (групповую спец) – Ф катализирует определенный класс реакций (напр. гидролитическое расщепление) или реакции при участии определенного класса веществ.
Специфичность ферментов обусловлена их уникальной аминокислотной последовательностью, от которой зависит конформация активного центра, взаимодействующего с компонентами реакции.
Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат (S).
3. Активность ферментов в разной степени ускорять скорость реакции. Активность выражают в:
1) Международных единицах активности – (МЕ) количество фермента, катализирующего превращение 1 мкМ субстрата за 1 мин.
2) Каталах (кат) – количество катализатора (фермента превращать 1 моль субстрата за 1 с.
3) Удельной активности – число единиц активности (любых из вышеперечисленных) в исследуемом образце к общей массе белка в этом образце.
4) Реже используют молярную активность – количество молекул субстрата превращенных одной молекулой фермента за минуту.
Активность зависит в первую очередь от температуры. Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. Для Ф живого организма это значение находится в пределах +37,0 - +39,0 °С, в зависимости от вида животного. При понижении температуры, замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между ферментом и компонентами реакции (субстратами). В случае повышения температуры выше +40 - +50 °С молекула фермента, которая является белком, подвергается процессу денатурации. При этом скорость химической реакции заметно падает (рис. 4.3.1.).