D- расстояние от свечи до линзы f – расстояние от линзы до изображения F=9/100 м – фокусное расстояние линзы Так как от свечи до экрана один метр, то d+f=1 f=1-d подставив это выражение в формулу линзы 1/d+1/f=1/F Получим 1/d+1/(1-d)=100/9 или 100·d²-100·d+9=0 Решив квадратное уравнение, получим два корня d1=(100-80)/200 d1=0.1 м d2=(100+80)/200 d2=0.9 м Получим два решения. Если линзу поставить на расстоянии 10 см от свечи получим увеличенное изображение пламени Если линзу поставить на расстоянии 90 см от свечи получим уменьшенное изображение пламени.
бмен веществ в организме можно определить как совокупность всех химических превращений, которым подвергаются соединения, поступающие извне. Эти превращения включают все известные виды химических реакций: межмолекулярный перенос функциональных групп, гидролитическое и негидролитическое расщепления химических связей, внутримолекулярная перестройка, новообразование химических связей и окислительно - восстановительные реакции. Такие реакции протекают в организме с чрезвычайно большой скоростью только в присутствии катализаторов. Все биологические катализаторы представляют собой вещества белковой природы и носят названия ферменты (далее Ф) или энзимы (Е).
Ферменты не являются компонентами реакций, а лишь ускоряют достижение равновесия увеличивая скорость как прямого, так и обратного превращения. Ускорение реакции происходит за счет снижении энергии активации – того энергетического барьера, который отделяет одно состояние системы (исходное химическое соединение) от другого (продукт реакции).
Ферменты ускоряют самые различные реакции в организме. Так достаточно простая с точки зрения традиционной химии реакция отщепления воды от угольной кислоты с образованием СО2 требует участия фермента, т.к. без него она протекает слишком медленно для регулирования рН крови. Благодаря каталитическому действию ферментов в организме становится возможным протекание таких реакций, которые без катализатора шли бы в сотни и тысячи раз медленнее.
Свойства ферментов
1. Влияние на скорость химической реакции: ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются.
Скорость реакции – это изменение концентрации компонентов реакции в единицу времени. Если она идет в прямом направлении, то пропорциональна концентрации реагирующих веществ, если в обратном – то пропорциональна концентрации продуктов реакции. Отношение скоростей прямой и обратной реакций называется константой равновесия. Ферменты не могут изменять величины константы равновесия, но состояние равновесия в присутствии ферментов наступает быстрее.
2. Специфичность действия ферментов. В клетках организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которые катализирутся определенным ферментом. Специфичность действия фермента – это ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих.
Различают:
Абсолютную – когда Ф катализирует только одну определенную реакцию (аргиназа – расщепление аргинина)
Относительную (групповую спец) – Ф катализирует определенный класс реакций (напр. гидролитическое расщепление) или реакции при участии определенного класса веществ.
Специфичность ферментов обусловлена их уникальной аминокислотной последовательностью, от которой зависит конформация активного центра, взаимодействующего с компонентами реакции.
Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат (S).
3. Активность ферментов в разной степени ускорять скорость реакции. Активность выражают в:
1) Международных единицах активности – (МЕ) количество фермента, катализирующего превращение 1 мкМ субстрата за 1 мин.
2) Каталах (кат) – количество катализатора (фермента превращать 1 моль субстрата за 1 с.
3) Удельной активности – число единиц активности (любых из вышеперечисленных) в исследуемом образце к общей массе белка в этом образце.
4) Реже используют молярную активность – количество молекул субстрата превращенных одной молекулой фермента за минуту.
Активность зависит в первую очередь от температуры. Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. Для Ф живого организма это значение находится в пределах +37,0 - +39,0 °С, в зависимости от вида животного. При понижении температуры, замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между ферментом и компонентами реакции (субстратами). В случае повышения температуры выше +40 - +50 °С молекула фермента, которая является белком, подвергается процессу денатурации. При этом скорость химической реакции заметно падает (рис. 4.3.1.).
f – расстояние от линзы до изображения
F=9/100 м – фокусное расстояние линзы
Так как от свечи до экрана один метр, то
d+f=1
f=1-d
подставив это выражение в формулу линзы
1/d+1/f=1/F
Получим
1/d+1/(1-d)=100/9
или
100·d²-100·d+9=0
Решив квадратное уравнение, получим два корня
d1=(100-80)/200
d1=0.1 м
d2=(100+80)/200
d2=0.9 м
Получим два решения.
Если линзу поставить на расстоянии 10 см от свечи получим увеличенное изображение пламени
Если линзу поставить на расстоянии 90 см от свечи получим уменьшенное изображение пламени.
Объяснение:
бмен веществ в организме можно определить как совокупность всех химических превращений, которым подвергаются соединения, поступающие извне. Эти превращения включают все известные виды химических реакций: межмолекулярный перенос функциональных групп, гидролитическое и негидролитическое расщепления химических связей, внутримолекулярная перестройка, новообразование химических связей и окислительно - восстановительные реакции. Такие реакции протекают в организме с чрезвычайно большой скоростью только в присутствии катализаторов. Все биологические катализаторы представляют собой вещества белковой природы и носят названия ферменты (далее Ф) или энзимы (Е).
Ферменты не являются компонентами реакций, а лишь ускоряют достижение равновесия увеличивая скорость как прямого, так и обратного превращения. Ускорение реакции происходит за счет снижении энергии активации – того энергетического барьера, который отделяет одно состояние системы (исходное химическое соединение) от другого (продукт реакции).
Ферменты ускоряют самые различные реакции в организме. Так достаточно простая с точки зрения традиционной химии реакция отщепления воды от угольной кислоты с образованием СО2 требует участия фермента, т.к. без него она протекает слишком медленно для регулирования рН крови. Благодаря каталитическому действию ферментов в организме становится возможным протекание таких реакций, которые без катализатора шли бы в сотни и тысячи раз медленнее.
Свойства ферментов
1. Влияние на скорость химической реакции: ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются.
Скорость реакции – это изменение концентрации компонентов реакции в единицу времени. Если она идет в прямом направлении, то пропорциональна концентрации реагирующих веществ, если в обратном – то пропорциональна концентрации продуктов реакции. Отношение скоростей прямой и обратной реакций называется константой равновесия. Ферменты не могут изменять величины константы равновесия, но состояние равновесия в присутствии ферментов наступает быстрее.
2. Специфичность действия ферментов. В клетках организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которые катализирутся определенным ферментом. Специфичность действия фермента – это ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих.
Различают:
Абсолютную – когда Ф катализирует только одну определенную реакцию (аргиназа – расщепление аргинина)
Относительную (групповую спец) – Ф катализирует определенный класс реакций (напр. гидролитическое расщепление) или реакции при участии определенного класса веществ.
Специфичность ферментов обусловлена их уникальной аминокислотной последовательностью, от которой зависит конформация активного центра, взаимодействующего с компонентами реакции.
Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат (S).
3. Активность ферментов в разной степени ускорять скорость реакции. Активность выражают в:
1) Международных единицах активности – (МЕ) количество фермента, катализирующего превращение 1 мкМ субстрата за 1 мин.
2) Каталах (кат) – количество катализатора (фермента превращать 1 моль субстрата за 1 с.
3) Удельной активности – число единиц активности (любых из вышеперечисленных) в исследуемом образце к общей массе белка в этом образце.
4) Реже используют молярную активность – количество молекул субстрата превращенных одной молекулой фермента за минуту.
Активность зависит в первую очередь от температуры. Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. Для Ф живого организма это значение находится в пределах +37,0 - +39,0 °С, в зависимости от вида животного. При понижении температуры, замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между ферментом и компонентами реакции (субстратами). В случае повышения температуры выше +40 - +50 °С молекула фермента, которая является белком, подвергается процессу денатурации. При этом скорость химической реакции заметно падает (рис. 4.3.1.).