Ввершинах треугольника со сторонами по 2*10^–2 м находятся равные заряды по 2*10^–9 кл. найти равнодействующую сил, действующих на четвертый заряд 10^–9 кл, помещенный на середине одной из сторон треугольника.
Для начала посчитаем объемы отсеков, заполненных газом до и после переворотов, учитывая объем ртути: L1=0.6 м, L2=0.3 м После переворотов: L1'=0.54 м, L2'=0.36 м Так как площадь сосуда постоянна, а для расчетов будем использовать закон Бойля-Мэриота, то площадь сечения сосуда сократится, запишем систему из двух уравнений Бойля-Мэриота для первого и для второго отсеков: 1)0.3po=0.54p' 2)0.6po=0.36(p'+pgh) если состав трубки пребывает в спокойствии, то давление верхнего отсека равно давлению нижнего, исходя из простого равенства сил, тогда давление в нижнем отсеке равно сумме давлений верхнего отсека и столбика ртути. Разделим уравнения друг на друга и найдем таким образом p': 0.72p'=0.36pgh p'=20 400Па Тогда из первого уравнения несложно получить: po=0.54*20400/0.3=36720Па
бмен веществ в организме можно определить как совокупность всех химических превращений, которым подвергаются соединения, поступающие извне. Эти превращения включают все известные виды химических реакций: межмолекулярный перенос функциональных групп, гидролитическое и негидролитическое расщепления химических связей, внутримолекулярная перестройка, новообразование химических связей и окислительно - восстановительные реакции. Такие реакции протекают в организме с чрезвычайно большой скоростью только в присутствии катализаторов. Все биологические катализаторы представляют собой вещества белковой природы и носят названия ферменты (далее Ф) или энзимы (Е).
Ферменты не являются компонентами реакций, а лишь ускоряют достижение равновесия увеличивая скорость как прямого, так и обратного превращения. Ускорение реакции происходит за счет снижении энергии активации – того энергетического барьера, который отделяет одно состояние системы (исходное химическое соединение) от другого (продукт реакции).
Ферменты ускоряют самые различные реакции в организме. Так достаточно простая с точки зрения традиционной химии реакция отщепления воды от угольной кислоты с образованием СО2 требует участия фермента, т.к. без него она протекает слишком медленно для регулирования рН крови. Благодаря каталитическому действию ферментов в организме становится возможным протекание таких реакций, которые без катализатора шли бы в сотни и тысячи раз медленнее.
Свойства ферментов
1. Влияние на скорость химической реакции: ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются.
Скорость реакции – это изменение концентрации компонентов реакции в единицу времени. Если она идет в прямом направлении, то пропорциональна концентрации реагирующих веществ, если в обратном – то пропорциональна концентрации продуктов реакции. Отношение скоростей прямой и обратной реакций называется константой равновесия. Ферменты не могут изменять величины константы равновесия, но состояние равновесия в присутствии ферментов наступает быстрее.
2. Специфичность действия ферментов. В клетках организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которые катализирутся определенным ферментом. Специфичность действия фермента – это ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих.
Различают:
Абсолютную – когда Ф катализирует только одну определенную реакцию (аргиназа – расщепление аргинина)
Относительную (групповую спец) – Ф катализирует определенный класс реакций (напр. гидролитическое расщепление) или реакции при участии определенного класса веществ.
Специфичность ферментов обусловлена их уникальной аминокислотной последовательностью, от которой зависит конформация активного центра, взаимодействующего с компонентами реакции.
Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат (S).
3. Активность ферментов в разной степени ускорять скорость реакции. Активность выражают в:
1) Международных единицах активности – (МЕ) количество фермента, катализирующего превращение 1 мкМ субстрата за 1 мин.
2) Каталах (кат) – количество катализатора (фермента превращать 1 моль субстрата за 1 с.
3) Удельной активности – число единиц активности (любых из вышеперечисленных) в исследуемом образце к общей массе белка в этом образце.
4) Реже используют молярную активность – количество молекул субстрата превращенных одной молекулой фермента за минуту.
Активность зависит в первую очередь от температуры. Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. Для Ф живого организма это значение находится в пределах +37,0 - +39,0 °С, в зависимости от вида животного. При понижении температуры, замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между ферментом и компонентами реакции (субстратами). В случае повышения температуры выше +40 - +50 °С молекула фермента, которая является белком, подвергается процессу денатурации. При этом скорость химической реакции заметно падает (рис. 4.3.1.).
L1=0.6 м, L2=0.3 м
После переворотов:
L1'=0.54 м, L2'=0.36 м
Так как площадь сосуда постоянна, а для расчетов будем использовать закон Бойля-Мэриота, то площадь сечения сосуда сократится, запишем систему из двух уравнений Бойля-Мэриота для первого и для второго отсеков:
1)0.3po=0.54p'
2)0.6po=0.36(p'+pgh)
если состав трубки пребывает в спокойствии, то давление верхнего отсека равно давлению нижнего, исходя из простого равенства сил, тогда давление в нижнем отсеке равно сумме давлений верхнего отсека и столбика ртути. Разделим уравнения друг на друга и найдем таким образом p':
0.72p'=0.36pgh
p'=20 400Па
Тогда из первого уравнения несложно получить:
po=0.54*20400/0.3=36720Па
Объяснение:
бмен веществ в организме можно определить как совокупность всех химических превращений, которым подвергаются соединения, поступающие извне. Эти превращения включают все известные виды химических реакций: межмолекулярный перенос функциональных групп, гидролитическое и негидролитическое расщепления химических связей, внутримолекулярная перестройка, новообразование химических связей и окислительно - восстановительные реакции. Такие реакции протекают в организме с чрезвычайно большой скоростью только в присутствии катализаторов. Все биологические катализаторы представляют собой вещества белковой природы и носят названия ферменты (далее Ф) или энзимы (Е).
Ферменты не являются компонентами реакций, а лишь ускоряют достижение равновесия увеличивая скорость как прямого, так и обратного превращения. Ускорение реакции происходит за счет снижении энергии активации – того энергетического барьера, который отделяет одно состояние системы (исходное химическое соединение) от другого (продукт реакции).
Ферменты ускоряют самые различные реакции в организме. Так достаточно простая с точки зрения традиционной химии реакция отщепления воды от угольной кислоты с образованием СО2 требует участия фермента, т.к. без него она протекает слишком медленно для регулирования рН крови. Благодаря каталитическому действию ферментов в организме становится возможным протекание таких реакций, которые без катализатора шли бы в сотни и тысячи раз медленнее.
Свойства ферментов
1. Влияние на скорость химической реакции: ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются.
Скорость реакции – это изменение концентрации компонентов реакции в единицу времени. Если она идет в прямом направлении, то пропорциональна концентрации реагирующих веществ, если в обратном – то пропорциональна концентрации продуктов реакции. Отношение скоростей прямой и обратной реакций называется константой равновесия. Ферменты не могут изменять величины константы равновесия, но состояние равновесия в присутствии ферментов наступает быстрее.
2. Специфичность действия ферментов. В клетках организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которые катализирутся определенным ферментом. Специфичность действия фермента – это ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих.
Различают:
Абсолютную – когда Ф катализирует только одну определенную реакцию (аргиназа – расщепление аргинина)
Относительную (групповую спец) – Ф катализирует определенный класс реакций (напр. гидролитическое расщепление) или реакции при участии определенного класса веществ.
Специфичность ферментов обусловлена их уникальной аминокислотной последовательностью, от которой зависит конформация активного центра, взаимодействующего с компонентами реакции.
Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат (S).
3. Активность ферментов в разной степени ускорять скорость реакции. Активность выражают в:
1) Международных единицах активности – (МЕ) количество фермента, катализирующего превращение 1 мкМ субстрата за 1 мин.
2) Каталах (кат) – количество катализатора (фермента превращать 1 моль субстрата за 1 с.
3) Удельной активности – число единиц активности (любых из вышеперечисленных) в исследуемом образце к общей массе белка в этом образце.
4) Реже используют молярную активность – количество молекул субстрата превращенных одной молекулой фермента за минуту.
Активность зависит в первую очередь от температуры. Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. Для Ф живого организма это значение находится в пределах +37,0 - +39,0 °С, в зависимости от вида животного. При понижении температуры, замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между ферментом и компонентами реакции (субстратами). В случае повышения температуры выше +40 - +50 °С молекула фермента, которая является белком, подвергается процессу денатурации. При этом скорость химической реакции заметно падает (рис. 4.3.1.).