1) По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все оникристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают насолеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп:кислотной и основной.
Все аминокислоты — амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой —NH2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:
Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.
Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO−. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.
Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.
Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:
Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.
Обычно анализ жидкостей проводится так - ко всем пяти веществам добавляется один и тот же реагент, смотрят - что где происходит. В данном случае понадобится всего два реагента (так называемые "индикаторы") - свежеприготовленная суспензия гидроскида меди (к р-ру сульфата меди добавляется щёлочь, выпадает голубой осадок) .
1) во все пять пробирок добавляется несколько капель суспензии гидроксида меди, наблюдения следующие:
в пробирке с уксусной кислотой осадок растворится, получится голубоватый раствор
в пробирке с этиленгликолем осадок тоже растворится, но раствор окрасится в ярко-синий цвет
в пробирке с уксусным альдегидом, если её нагреть, голубой осадок заменится красным осадком (Cu2O)
в двух оставшихся пробирках - ничего, кроме исходного голубоватого осадка
2) в две последних пробирки капнуть раствор хлорида железа (FeCl3). Циклогексан никак не реагирует, в пробирке с фенолом раствор окрасится в фиолетовый цвет
Все аминокислоты — амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой —NH2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:
NH2 —CH2 —COOH + HCl → HCl • NH2 —CH2 —COOH (хлороводородная соль глицина)NH2 —CH2 —COOH + NaOH → H2O + NH2 —CH2 —COONa (натриевая соль глицина)Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.
NH2 —CH2COOH N+H3 —CH2COO-Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.
Этерификация:
NH2 —CH2 —COOH + CH3OH → H2O + NH2 —CH2 —COOCH3 (метиловый эфир глицина)Важной особенностью аминокислот является их к поликонденсации, приводящей к образованиюполиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.
Реакция образования пептидов:
HOOC —CH2 —NH —H + HOOC —CH2 —NH2 → HOOC —CH2 —NH —CO —CH2 —NH2 + H2OИзоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.
Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO−. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.
Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.
Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:
CH3COOH + Cl2 + (катализатор) → CH2ClCOOH + HCl; CH2ClCOOH + 2NH3 →NH2 —CH2COOH + NH4ClВсе входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.
Обычно анализ жидкостей проводится так - ко всем пяти веществам добавляется один и тот же реагент, смотрят - что где происходит. В данном случае понадобится всего два реагента (так называемые "индикаторы") - свежеприготовленная суспензия гидроскида меди (к р-ру сульфата меди добавляется щёлочь, выпадает голубой осадок) .
1) во все пять пробирок добавляется несколько капель суспензии гидроксида меди, наблюдения следующие:
в пробирке с уксусной кислотой осадок растворится, получится голубоватый раствор
в пробирке с этиленгликолем осадок тоже растворится, но раствор окрасится в ярко-синий цвет
в пробирке с уксусным альдегидом, если её нагреть, голубой осадок заменится красным осадком (Cu2O)
в двух оставшихся пробирках - ничего, кроме исходного голубоватого осадка
2) в две последних пробирки капнуть раствор хлорида железа (FeCl3). Циклогексан никак не реагирует, в пробирке с фенолом раствор окрасится в фиолетовый цвет